Da bi postojale biljke koriste proces fiksacije ugljika – pretvaranje ugljičnog dioksida iz zraka u biomolekule bogate ugljikom. To je cijela poenta fotosinteze i kamen temeljac ogromnog isprepletenog sistema u kojem ugljik cirkuliše kroz biljke, životinje, mikrobe i atmosferu kako bi podržao život na Zemlji.
Ali šampioni u fiksiranju ugljika nisu biljke, već bakterije u tlu. Ključan korak u fiksaciji ugljika neki bakterijski enzimi izvode 20 puta brže od biljnih enzima, a otkriće kako to rade moglo bi pomoći naučnicima da razviju oblike umjetne fotosinteze za pretvaranje stakleničkih gasova u goriva, gnojiva, antibiotike i druge proizvode.
Nedavno je tim istraživača sa Department of Energy pri SLAC National Accelerator Laboratory, Stanford University, Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology u Njemačkoj, DOE’s Joint Genome Institute i University of Concepción u Chileu otkrio kako bakterijski enzim – molekularna mašina koja olakšava hemijske reakcije – postaje aktivniji u ovom procesu.
Umjesto da hvataju molekule ugljičnog dioksida i pričvršćuju ih jednu po jednu na biomolekule, otkrili su da se ovaj enzim sastoji od parova molekula koji rade sinhronizovano, poput ruku žonglera koji istovremeno baca i hvata loptice, kako bi zadatak obavili brže. Jedan član svakog para enzima otvara se širom kako bi uhvatio set sastojaka iz reakcije dok se drugi član zatvara preko tih uhvaćenih sastojaka i sprovodi reakciju fiksiranja ugljika; zatim mijenjaju uloge u kontinuiranom ciklusu.
Ovaj tim je otkrio da jedna tačka molekularnog “ljepila” drži svaki par “enzimskih ruku” zajedno tako da se one mogu naizmjenično otvarati i zatvarati na koordiniran način, dok zavojiti pokret pomaže da se sastojci i gotovi produkti “uvuku” i “izvuku” iz džepova u kojima se odvijaju reakcije. Reakcija fiksiranja ugljika ide 100 puta brže kada su prisutni i ljepilo i zavojiti pokret nego bez njih.”
Ovaj bakterijski enzim je najučinkovitiji fiksator ugljika za koji znamo, a mi smo došli do praktičnog objašnjenja kako enzim funkcioniše”, rekao je Soichi Wakatsuki, profesor na SLAC-u i Stanfordu i jedan od vodećih istraživača studije, koja je objavljena 25. aprila u ACS Central Science.
“Neki enzimi iz ove porodice djeluju sporo, ali na vrlo specifičan način, kako bi proizveli samo jedan produkt”, rekao je Wakatsuki. “Drugi su puno brži i mogu proizvesti hemijske građevne blokove za sve vrste produkata. Sada kada znamo mehanizam, možemo konstruisati enzime koji kombiniraju najbolje osobine oba pristupa i obavljaju posao vrlo brzo sa svim vrstama početnih materijala.”
Enzim koji je ovaj tim proučavao spada u porodicu enoil-CoA karboksilaza/reduktaza ili ECR. Enzim je prisutan u bakterijama iz tla koje se zovu Kitasatospora setae, a koje osim fiksiranja ugljika mogu proizvoditi i antibiotike.
Dalje Wakatsuki smatra da korak u prirodnoj fotosintezi u kojem se fiksira CO2 iz zraka, a koji se oslanja na enzim Rubisco, predstavlja “usko grlo” koje koči kompletan lanac fotosintetskih reakcija. Dakle, korištenje brzih ECR enzima u tom koraku, te inženjering još bržih takvih enzima, mogli bi uveliko povećati učinkovitost.
“Mi ne pokušavamo kopirati proces fotosinteze”, objasnio je Erb. “Želimo dizajnirati proces koji je mnogo efikasniji, korištenjem našeg inženjerskog znanja za rekonstrukciju koncepata iz prirode. Ova ‘fotosinteza 2.0’ bi mogla funkcionisati u živim ili sintetičkim sistemima kao što su umjetni hloroplasti – kapljice vode suspendirane u ulju. ”
Izvor i detalji studije na: ScienceDaily
Prevod: AbrašMEDIA